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En esta ocasión, para celebrar estas 10 primeras entradas en tlk-sos.blogspot.com, ¡¡vamos con una de biosensores, que es lo mío!! :D Una definición poco formal de biosensor podría ser: “detector de sustancias biológicas en base a bioreceptores”. En el caso de la biomedicina, las sustancias a detectar suelen ser proteínas, contaminantes orgánicos, ADN y patógenos, entre otros; mientras que los bioreceptores pueden ser anticuerpos, enzimas o cadenas de ADN, principalmente. Los biosensores cuentan con un sinfín de ventajas. Destacan por su elevada sensibilidad y selectividad, ya que están compuestos de sustancias que ya de por sí, en la naturaleza, son específicas y selectivas, como es el caso de los anticuerpos o las enzimas, que he comentado anteriormente. Además, se puede miniaturizar el detector, ya que la reacción biológica se produce independientemente del tamaño del mismo. Esto redunda, además, en una drástica reducción del coste de fabricación (y de venta) de los equipos. Uno de los aspectos más críticos a tener en cuenta sobre las variables biológicas es que están tan controladas por el cuerpo que cualquier mínima variación se considera fallo. Por poner un ejemplo, el pH normal de la sangre es 7,4. Por encima de este valor, pongamos 7,45, hay peligro de alcalosis. Pero por debajo de 7,35 hay riesgo de acidosis. Es decir, que los electrolitos que hay en la sangre se ven descompensados, con lo que comienzan los problemas de salud. Por ello, un biosensor debe ser capaz de distinguir sustancias cuyas cantidades varían muy poco entre sí y, a ser posible, en tiempo real, para conseguir dar una respuesta adecuada a lo que le está ocurriendo al paciente. Además, adecuadamente tratados, es posible que puedan servir como monitorización in situ y de forma continua con, incluso, reversibilidad en las mediciones, lo que les dará la posibilidad de ser reutilizados. Y por si no os habéis dado cuenta aún, reutilizar sensores equivale a no gastar tanto en repuestos o en nuevas adquisiciones J. Todo biosensor se compone de tres partes bien diferenciadas, en función de las cuales pueden ser clasificados (Fig. 1a). En primer lugar, tenemos la fase externa o de “reconocimiento biológico”, es decir, los bioreceptores. En este caso, según cuál sea el bioreceptor, los sensores pueden clasificarse como enzimáticos, inmunológicos, celulares/tisulares y basados en ADN o en microorganismos. Por otro lado, según su fase interna o transductora, los sensores pueden clasificarse como electroquímicos, piezoeléctricos, térmicos, mecánicos u ópticos. Esta distinción se puede realizar, dado que el paso del mundo biológico al eléctrico depende del tipo de fenómeno empleado para pasar la información de un mundo al otro. En la actualidad, un alto porcentaje de los biosensores se basa en la frecuencia de vibración de micropalancas (microcantilevers), cambios de temperatura en termistores, medición de corrientes entre electrodos o en transistores. Pero también hay una fuerte demanda de sensores ópticos basados en fibra óptica, con la que se pueden medir fenómenos como el campo evanescente, la fluorescencia o la interferometría, entre otras. Y concretamente, tal y como están yendo las cosas, la variante óptica presenta un atractivo bastante grande, ya que la fibra óptica posee propiedades bastante interesantes a la hora de introducirla en el cuerpo humano o fluidos corporales y trabajar con ella. Algo de esto estoy yo empleando en mi tesis para conseguir mis biosensores. A ver si lo consigo :D Finalmente, para conseguir que la parte biológica se fije a la transductora, se encuentra la interfase de inmovilización, que constituye el paso más importante y el más complicado a la hora de fabricar este tipo de sensores. La fijación de los componentes biológicos a los transductores debe realizarse de una forma lo más parecida posible a la que se encontraría en una situación natural, ya que sólo así se conseguirá una mayor efectividad en los bioreceptores, evitando su degradación y el consecuente mal funcionamiento del dispositivo. Para este fin, existen varias técnicas de fijación, que no vienen al caso, pero que se hacen con el objetivo de depositar los bioreceptores de forma orientada, estable y de manera que se consiga depositar homogéneamente en toda la superficie del sensor. Orientada, porque hay bioreceptores, como los anticuerpos (Y), que sólo usan la parte superior de la Y para detectar los antígenos. Por tanto, se trataría de colocarlos de manera que estuvieran con las partes funcionales disponibles. La unión tiene que ser estable, porque por lo menos hay que conseguir que no se deshaga nada más depositar los bioreceptores, o si no, no serviría de nada el sensor. Y además, de forma homogénea, porque lo suyo sería recubrir toda la superficie de detección con bioreceptores, de manera que se pudiera detectar en cualquiera de los puntos de la zona sensible. En cuanto a su campo de aplicación, los biosensores son comúnmente conocidos por sus servicios en biomedicina (generalmente, para detectar enfermedades o síntomas de determinadas afecciones). De hecho, esta aplicación ronda el 64% del mercado mundial (Fig. 1b). Pero también tienen usos industriales (alimentación y farmacia, 11%) y medioambientales (contaminantes, gases tóxicos, detección de plaguicidas, herbicidas, detergentes, etc., 13%), entre otros.  Fig. 1. (a) Esquema de un biosensor genérico. (b) Uso de los biosensores en el mercado global. En los últimos años, la I+D se ha centrado en uno de los aspectos fundamentales a la hora de fabricar biosensores, como es la miniaturización. Esto permite realizar dispositivos más pequeños con las mismas propiedades sensitivas, como ha ocurrido de manera notable en el desarrollo de medidores de glucosa. Además, a pesar de que las tecnologías no invasivas están emergiendo, la micro y la nanotecnología están irrumpiendo con fuerza en este campo. Como consecuencia de ello, las compañías han adoptado los microchips como la mejor manera de integrar los tests biomédicos en la tecnología. De entre los exámenes realizados con éxito, se encuentran los de colesterol y, sobre todo, los de diabetes. En este sentido, dada la gran proliferación de casos de niveles excesivos de azúcar en sangre a nivel mundial, la monitorización de glucosa es la aplicación más requerida, acumulando el 31,5% de las aplicaciones comerciales a día de hoy (Fig. 1.2a). Es considerable el crecimiento de nuevas tecnologías que se aplican a la detección de variables biomédicas. Sin embargo, aún se tienen que enfrentar a un mercado fuertemente competitivo y cerrado, donde las compañías grandes que patentan sus dispositivos no permiten su inclusión. Las nuevas tecnologías emergentes vienen de la mano de (Fig. 1.3):  Fig. 1.2. (a) Demanda mundial en el uso de biosensores en 2009. (b) Estimación del dinero ingresado por el sector de los biosensores hasta 2016.
 Fig. 1.3. (a) Tecnología “lab on a chip”, para el análisis de células en flujo. (b) Los microsensores de silicio son pequeñas placas madre para hacer pruebas biológicas en cada uno de los “pocillos”, que están funcionalizados para dar las reacciones deseadas. (c) La tendencia son los sensores de fibra óptica, debido a sus excelentes propiedades compatibles con los tejidos biológicos. Por último, un apunte económico. A día de hoy, el mercado de los biosensores ingresa alrededor de los 10.000 millones de dólares. Como se ve en Fig. 1.2b, se espera que la tendencia sea alcista, superando los 16.000 millones dentro de 6 años. Este dato no es exagerado, teniendo en cuenta el gran avance que se pretende realizar dentro del sector biomédico, ya que cada vez hay mayor concienciación sobre la salud de las personas. He tratado de dar una vuelta lo más resumida posible al estado del arte de los biosensores. Ya véis que se trata de algo que está a la orden del día y que, mientras de mejorar la salud se trate, se hará lo posible por conseguir mejores dispositivos. A los médicos, que no os asusten estas cosas. Aunque a la hora de tener los equipos es posible que se os explique algo de lo que hacen, en principio esto no os tiene por qué preocupar, ya que son los resultados rápidos y la posibilidad de diagnosticar rápido lo que os tiene que importar. Para saber cómo hacerlo ya estamos los frikis ;) Besos, abrazos y ¡¡hasta la próxima!! ;)
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Después de un par de entradas dedicadas a la situación de la ingeniería biomédica como profesión y su estado del arte en España, vuelvo a hacer un zoom hacia el nanomundo, para ver cómo se las ingenia la biología para crear seres vivos como los existentes. En esta ocasión os invito a conocer un poco más sobre las famosas proteínas. Y digo bien, lo de “famosas”. En la actualidad, las tendencias en investigación clínica están por la labor de descubrir el funcionamiento de estas macromoléculas que, pese a ese nombre, pueden ser de tamaño nano/micrométrico. No en vano, los anticuerpos, que son las proteínas encargadas de detectar los patógenos que entran en nuestro cuerpo, tienen unas pocas decenas de nanómetros de tamaño, si bien su peso es elevadísimo, comparado con otras moléculas habituales. Pero para entender el alcance de la importancia de las proteínas, es necesario empezar, como siempre, por el principio. Supongamos que tenemos un montón de átomos de carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O), nitrógeno (N) y azufre (S). El conocido como “grupo de los CHONyS” :D. Sólo con estos 5 átomos seríamos capaces de formar todos los aminoácidos conocidos hasta el momento. El aminoácido es la molécula básica/unidad estructural/monómero de una proteína, y se llama así por estar formado por un átomo de C del que cuelgan un grupo “amina”, otro “ácido” y otro grupo, llamado “radical”, que es el que le da el nombre, las características y la función (Fig. 1a). De hecho, hasta el momento, sabemos que son 20 los aminoácidos existentes en la naturaleza (Fig. 1b).  Fig. 1. (a) Esquema de un aminoácido. (b) Los 20 aminoácidos descubiertos hasta la fecha. Pues bien, uniendo varios aminoácidos (monómeros) y, haciendo un poco de ratas de laboratorio, conseguiremos un biopolímero llamado proteína. Y esta unión tiene la característica de ser covalente, es decir, que forma el tipo de enlace químico más fuerte y estable que existe. Precisamente por esto, las proteínas pueden ser muy grandes y no perder estabilidad, siempre y cuando se las mantenga en las condiciones óptimas de funcionamiento. Esto es muy bueno porque, a pesar de suponer únicamente el 15% de la masa corporal, son capaces de realizar todas las funciones necesarias para mantener el equilibrio homeostático del cuerpo. Y para finalizar la parte química, vamos con la forma de estos biopolímeros. Según la secuencia de aminoácidos que se unan para formar las proteínas, es decir, la cadena que monómeros que la forman, se establece la estructura primaria. Puesto que habrá partes que se atraigan o se repelan, esta secuencia primaria se podrá plegar más o menos, obteniendo las formas alfa o beta de la estructura secundaria. Si, además, la proteína en cuestión está formada por formas α y β, la disposición espacial a la que den lugar las atracciones y repulsiones de estas cadenas darán la estructura terciaria. Y si, finalmente, para formar una proteína, hace falta enlazar varios ovillos de estructuras terciarias, se obtendrá la estructura cuaternaria (Fig. 2). Vamos, que una proteína es un lío de moléculas!! :) Sin embargo, “la naturaleza es sabia”, y si esto es así, es porque cada estructura determina la función que ha de cumplir la proteína en cuestión, y no otra. O sea, que tanto lío, mientras sirva para algo bueno, mejor.  Fig. 2. Diferentes estructuras de una proteína. Insisto tanto en la palabra “función” porque lo importante de estas moléculas son las funciones para las que están diseñadas. Cada proteína se encarga de una función específica y, por ello, se les supone un 100% de efectividad. Tanto es así que, en el momento que falla una proteína, se desencadenan una serie de reacciones que pueden (no siempre) acabar mal para el individuo que tenga el fallo. Esto es igual que lo que nos ocurre a los ingenieros en nuestro trabajo: si no somos capaces de optimizar los componentes de un dispositivo para que funcione perfectamente, el producto que vendamos no servirá de nada. Por eso me gusta comparar las proteínas con la (nano)ingeniería de la biología J. Las funciones que pueden cumplir las proteínas son muy variadas:
Efectivamente, las arrugas en la piel son debidas, en parte, a la pérdida de colágeno y elastina. Y esto, más tarde o más temprano se nota… O sea, que da igual todas las cremas que nos pongamos, que tarde o temprano se nos verán las arrugas, como a las de Fig. 5b ;). Otra cosa es que haya, por genética, defecto de proteínas como el colágeno en el cuerpo. En ese caso tenemos el síndrome de Ehlers-Danlos, consistente en una poco consistencia de la piel y las articulaciones, dando lugar a, según en qué estadíos, numerosas luxaciones involuntarias. La inestabilidad de las estructuras dérmicas y cartilaginosas las convierte en débiles ante determinados esfuerzos, lo que podría suponer un problema. Pese a ello, si el efecto de la enfermedad no es vital, podrían encontrarse fotos y vídeos curiosos como los de Fig. 5c, foto tomada al hombre más elástico del mundo.  Pero bueno, una vez visto esto, ¿cómo se crea una proteína? ¿Sale de la nada o hay algo que las fabrica? Pues nada había antes del big-bang, pero ahora hay de todo. Y, concretamente, hay unas proteínas que generan otras proteínas en base a la lectura de un gen. Digamos que los genes son trocitos de ADN que llevan toda la información necesaria para codificar una función, en este caso. Por tanto, hay proteínas que leen el gen y lo codifican. En base a eso, hay otras proteínas que unen los aminoácidos correspondientes a cada trío de bases para formar las proteínas deseadas, tal y como se muestra en el vídeo posterior a este párrafo. Tras ello, la proteína madura y adquiere la forma necesaria para funcionar como se le requiere (ver vídeo tras este párrafo). Esta misma técnica, en laboratorio y en condiciones de temperatura y humedad adecuadas, es la que se emplea para conseguir las proteínas correspondientes para hacer experimentos. ues esto es algo que se viene haciendo en los últimos años. La idea sería corregir enfermedades a base de actuar sobre el ADN dañado del individuo enfermo que, al fin y al cabo, es donde se encuentra la base de los problemas. Por resumir, lo que se haría sería coger el gen bueno del ADN e introducirlo en el ADN de determinadas bacterias o virus para que ellos lo repliquen. La reproducción de estos seres es muy rápida e, incluso, si se introducen en un ser vivo, pueden llegar a modificar su ADN introduciendo parte del suyo (esto es lo que hacen los virus para infectarnos). Por tanto, se “vacunaría” al ser vivo enfermo y se dejaría que el virus infectara todas sus células con el gen bueno, lo que daría lugar a la recuperación total, teóricamente y a la eliminación del virus por el propio sistema inmunitario, como se hace normalmente con la gente que se vacuna. Como no, esto está actualmente en el laboratorio y se van haciendo pruebas continuamente, para demostrar la veracidad de estos experimentos. Pero no cabe la menor duda de que las tendencias en curación del futuro pueden pasar, nuevamente, por aprovechar la nanotecnología, bien natural o bien sintética, para poder abordar estas cuestiones. Esperemos poder asistir a los comienzos, al menos, de este tipo de terapias, ya que es muy posible que sean una auténtica revolución. Para finalizar, si tenéis 8 minutos de tranquilidad, os invito a ver la sección de vídeos de más abajo, el vídeo “The inner life of a cell”, donde se encuentra una recreación de lo que ocurre en el interior de una célula ante una respuesta inflamatoria. Se explican los mecanismos que dan lugar a que los leucocitos se introduzcan en el tejido celular para curar las inflamaciones. El título del vídeo de este párrafo os llevará a la versión explicada del vídeo, como no, en inglés ;). Se trata de una recopilación de algunas de las funciones que os he comentado en esta entrada , para que veáis cómo se encadenan entre ellas. Espero que os haya gustado, y que hayáis aprendido un poco más sobre las proteínas. Ni qué decir tiene que cualquier aportación que queráis que se refleje será bien recibida!! ¡¡Hasta la próxima entrada!! :D Bien es conocido que los antiguos alquimistas buscaban la forma de conseguir la máxima riqueza y la eterna juventud a través de la obtención de la famosa piedra filosofal. Este nombre se le puso porque, en la época, los filósofos eran los únicos que se comían la cabeza con estas cosas de ciencias. Quién lo diría, a día de hoy… (es broma :P). Según la literatura y las leyendas que existen alrededor de la tan codiciada roca, la piedra filosofal era una sustancia fabricada con materiales perfectos para cada época. Los primeros profesionales, en el medievo, establecieron combinaciones de agua, tierra, fuego y aire, para conseguirla. En la época, eran los únicos “elementos” que se conocían, aunque más adelante, se ha sabido que lo que realmente hacía que esta combinación se considerara óptima era la mezcla de azufre, mercurio y oro existentes en la tierra, adecuadamente calentada y dejándola reaccionar un buen intervalo de tiempo para que cristalizara. Más adelante, hubo algún otro intento en el que se mezclaba pirita y ácido tartárico con otras sustancias. Las propiedades conseguidas con la piedra filosofal eran maravillosas, ya que podía convertir cualquier metal en oro y daba la posibilidad de alcanzar la vida eterna, mediante la sanación de toda afección adquirida en la vida del poseedor.  Fig. 1. Piedra filosofal de Harry Potter y lienzo de un alquimista intentando conseguirla. En cierta manera, estas composiciones tenían su explicación. Elementos como el hierro, el azufre o el ácido tartárico, comunes en la biología, son fácilmente extraíbles de la naturaleza. El oro también, aunque su extracción es más costosa. Es decir, que la piedra filosofal debía estar compuesta por materiales habituales en el cuerpo humano y en la naturaleza, pero también con la belleza del oro, para poder convertir cualquier otro metal en él y hacer rico al poseedor. Además, a día de hoy está comprobado que el oro es el metal que menos se oxida o, al menos, el que más tarda en hacerlo, con lo que se creía que la aportación del oro permitiría mantener joven al poseedor de la piedra. Eso sí, también se le advertía de usarla en demasía, ya que podía acabar metalizado en oro por ser un avaricioso. Visto así, en realidad el ser humano ha cambiado la forma de conseguirlo, pero siempre ha buscado el éxito en la juventud y en la riqueza… Bueno, menos filosofadas históricas y vamos con lo que nos interesa. El caso es que, actualmente, conseguir una piedra filosofal con propiedades como las que nuestros antecesores querían, es imposible. La aproximación más realista a este concepto de la eterna juventud reside en la biología del propio ser humano y no tiene más que 28 años (como los de mi quinta del 84). Por ello, las preguntas son: ¿Cómo se envejece de forma natural? y ¿Qué se puede hacer para paliarlo? Las respuestas se encuentran en nuestros cromosomas y, más específicamente, en los telómeros. Un telómero es una secuencia repetida de ADN, situada en los extremos de los cromosomas, que cumple dos funciones fundamentales en la célula. La primera de ellas es que, en condiciones normales, sirve para delimitar los cromosomas (ver figura 2). No en vano, y haciendo honor a las costumbres greco-romanas de médicos y biólogos, “telómero” viene de “telos” (final) y “meros” (parte). De esta manera, el organismo es capaz de identificar cuándo un cromosoma está finalizado y, con ello, se evita fenómenos raros e indeseables que provocarían la muerte de la célula afectada.  Fig. 2. Cromosomas humanos con telómeros resaltados en rojo/amarillo y su reconstrucción ampliada en 3D. La anterior es una función más bien estructural, para identificar que, aparentemente, todo ha ido bien al generarse los cromosomas. En segundo lugar, dado que éstos se forman cada vez que se va a producir la división celular, los telómeros cumplen la función de servir de cebo para que un enzima, llamado ADN-polimerasa (polimeriza o sintetiza ADN), vaya replicando el ADN antes de la división celular. La cuestión es que este enzima, que bastante hace con recorrerse el ADN y repetirlo sin fallos, no completa toda la secuencia, sino sólo la cadena básica y un poco más, con lo que siempre acaba dejando huecos en la zona de los telómeros, que son irrecuperables en las siguientes divisiones de la célula. Es por esto que, cuando la célula no puede replicar completamente el ADN por falta de telómeros, inicia un proceso de muerte por vejez (senescencia, que se suele decir). Peeero, para evitar que a las 15 o 20 divisiones, la célula acabe por morirse (si esto fuera así, no llegaríamos ni a fetos), existen otras enzimas denominados telomerasas. La telomerasa ha sido descubierta, descrita y analizada desde 1984 por la Premio Nobel 2009, Elizabeth Blackburn, y tiene la propiedad de replicar, precisamente, este final de las cadenas de ADN, con el fin de que la célula no envejezca tan pronto. Con esto se alarga su vida productiva y reproductiva y, por ello, los organismos pueden desarrollarse completamente. Y además, los estudios que esta gran científica ha aportado sugieren que, en los bebés, los telómeros son muchísimo mayores que en los ancianos y que el número de telomerasas de los primeros es bastante mayor que el de los segundos.  Fig. 3. Elizabeth Blackburn, descubridora de la telomerasa. Proceso natural de alargamiento de los telómeros. ¡He aquí el quiz de la cuestión! A medida que un organismo se desarrolla, cada vez es menor el tamaño de telómero que las telomerasas pueden regenerar y, además, menor es el número de telomerasas que estén dispuestas a realizar semejante trabajo, con lo que las células no pueden replicarse tantas veces y acaban por morir de viejecillas. Y claro, conforme avanzamos en edad, la maquinaria es cada vez más defectuosa, con lo que son más las células que mueren que las que siguen vivitas y coleando. Es por esto por lo que a partir de ciertas edades ya se nos ven las patas de gallo, comienzan los lumbagos, las artrosis, etc, y cada vez es mayor el riesgo que corremos de padecer enfermedades que, a mi edad, espero que sigan siendo in-nombrables. Puestas así las cosas, está claro que el truco está en, conforme nos vamos haciendo adultos, meternos inyecciones de telomerasas en el cuerpo, de manera que se nos reparen los telómeros de todas las células y, así, podremos rejuvenecer. Seguro, ¿no? Pues hasta cierto punto… :S Efectivamente, cuando el ser humano es adulto, la telomerasa se reduce, pero aún es detectable en células epiteliales, fibroblastos o endoteliales, lo que hace que, en parte, se vaya ralentizando el proceso. Sin embargo, hay un pequeño problema, y es que la presencia de este enzima es muy alta en el 80-90% de los cánceres invasivos. Es decir, que, si por lo que dictan nuestros genes, en el futuro vamos a padecer algún tipo de cáncer que en la juventud está latente y aún no se ha expresado, de alguna manera podríamos estarlo incentivando a salir antes de tiempo. Las células cancerígenas poseen unos telómeros de lo más largo que puede existir y, además, al reproducirse, consiguen transferir casi la totalidad del final de las cadenas de ADN. Es decir, que tendrían más probabilidades de sobrevivir las células cancerígenas que las normales. Por tanto, no está claro que chutarse telomerasa sea la solución radical a la eterna juventud… Precisamente por esto, algo en lo que se está trabajando hoy en día, también en el grupo de Blackburn, es en cómo inhibir la acción de la telomerasa en las células cancerígenas. De conseguirlo, está claro que se reduciría la metástasis y la expresión masiva de genes tumorales, con lo que la incidencia del cáncer sería menor o, incluso, podríamos llegar a silenciar estos genes malignos. Por tanto, el alargamiento de la vida (más que la eternidad) podría conseguirse, como no, con una solución de compromiso, consistente en la administración de telomerasa con centinelas. Así se podría hacer que las células recuperaran su capacidad de reproducción y, por otro lado, paliar la aparición de cánceres. Supongo que esto costará bastante tiempo conseguirlo, pero, como siempre, para eso estamos los científicos. Así que, ¡¡a por ello!! En los enlaces que os paso a continuación, tenéis una animación de lo que hace una telomerasa y una explicación de la propia Elizabeth Blackburn sobre lo que es y en base a qué se pudo conseguir el descubrimiento. ¡Gracias por vuestra atención y hasta la próxima!! ;) Besos y abrazos.
Imaginad una misión a Marte en el futuro en la que se trata de enviar astronautas al espacio para explorar el planeta in situ. Resulta que la Tierra, la Luna y Marte alinean sus posiciones justo en el año 2020. La idea es aprovechar la aceleración de la gravedad lunar para aumentar la velocidad del transbordador y que llegue a Marte empleando el menor tiempo posible. Concretamente, 9 meses. ¿Os suena de algo? Se trata de hacer lo mismo que en la famosa secuencia de “Armaggedon”, en donde el “Libertad” y el “Independencia” tratan de aterrizar en el gran cometa que se va a estrellar contra la Tierra, para provocar la segunda extinción masiva del planeta.  Fig. 1. Alineación de La Tierra, la Luna y Marte. Esta disposición es la deseable para abordar el viaje, ya que es la que menos distancia tiene entre los tres astros y con la que se podría aprovechar el empuje de la luna para llegar antes al planeta rojo. Una vez aterrizados en Marte (como si fuera fácil), hay que permanecer viviendo en el planeta rojo durante otros 15 meses para, de paso que se espera a la siguiente alineación de planetas, vivir ahí y realizar los experimentos pertinentes. 3 años después del lanzamiento de la misión, la tripulación se dispone a volver a la Tierra y lo hace sin problemas. Al volver, los astronautas presentan un buen estado de salud y no hay evidencias ni de degeneración de tejidos, ni de la falta de gravedad ni nada de nada. Según los datos de los que disponemos a día de hoy, a lo largo de los 3 años de misión, los astronautas estarían expuestos a más de una fuente de generación de problemas en el cuerpo. En primer lugar, la falta de gravedad, que en el espacio es nula y en Marte es de 3,7 m/s2, es decir, la tercera parte que en la Tierra. La consecuencia directa de esto es un fallo estructural en el sistema musculoesquelético del cuerpo humano. Los músculos y huesos ya no soportan tanta carga, puesto que la gravedad es menor y ya no hace falta desarrollar tanta fuerza. Debido a esto, tanto las fibras musculares como los osteocitos pierden sus propiedades y hacen que el aparato locomotor se flexibilice. En este sentido, está claro que aparecerían síntomas de osteoporosis y fallos musculares. Ni siquiera los entrenamientos que habitualmente hacen los astronautas servirían para paliar los efectos de la gran ausencia de gravedad. En segundo lugar, la presencia de una radiación más intensa que la que habitualmente recibe el cuerpo. Al no poseer una atmósfera que filtre las radiaciones peligrosas que provienen del sol, el cuerpo de los astronautas se vería bombardeado por dosis de radiación ultravioleta, gamma, etc, que generarían mutaciones en su ADN que desembocarían en un crecimiento celular anómalo, produciendo diferentes tipos de cáncer. Las paredes del transbordador protegerían en el viaje, aunque algo de radiación siempre acabaría atravesándolas. Y, por supuesto, estando en el planeta, habría que usar traje siempre, ya que la atmósfera de Marte no protege tanto como la de la Tierra y, además, está compuesta, básicamente, de CO2, que es justo lo que nosotros expulsamos al respirar y lo que ayuda al efecto invernadero (por tanto, más calor de lo normal). Ya sólo con estos dos factores, el cuerpo de los astronautas se vería bastante mermado sólo en el viaje de ida. Hasta ahora, la máxima estancia de un astronauta en el espacio ha sido de un año y, a su vuelta, los científicos han evidenciado signos de deterioro progresivo. De estar 3 años ahí arriba, las condiciones serían totalmente incompatibles con la vida, por decirlo suavemente. Además de esto, está claro que no se podría montar un hospital dentro del transbordador para ir curando a los astronautas, porque es económicamente inviable. En definitiva, habría que hacer algo para mantener a las personas en un estado de salud aceptable durante todo el tiempo para poder asegurar un mínimo de éxito en la misión. ¿Cuál es la solución que se propone, entonces? La NANOTECNOLOGÍA. Gracias a ella, los científicos se proponen llegar a 2020 con el objetivo de diseñar máquinas de tamaño nanométrico capaces de introducirse en las células, testear su estado de salud y repararlas en caso de necesidad.  Fig. 2. Posibles nanorobots destinados a destruir las células cancerígenas, por medio de la inyección de “fármacos asesinos”. El vídeo que os propongo a continuación trata sobre este tema y sobre los avances que se están realizando, a día de hoy, para llegar a la fecha límite con el objetivo cumplido. Está claro que, cada vez más, la tecnología va a avanzar más rápido (también es verdad que hace falta inversión para ello, claro) y que es posible que se consigan algunos prototipos. Mi opinión personal, si me lo permitís, es que no se va a llegar tan rápido ahí. Y no es por una cuestión de desconfianza en los científicos, ni mucho menos. Más bien se trata de un poco de sentido común y de pensar que, en 8 años, no vamos a poder curar a todas las personas de todo que, en parte, es lo que se pretende y el siguiente paso a seguir tras el éxito en esta misión. Creo que será posible, de la misma manera que se pudo volar o viajar debajo del mar, como los animales. Pero pienso que aún queda mucho tiempo para crear máquinas con las que poder curarnos totalmente. Ojalá me equivoque y pueda verlo, pero ahora mismo creo que hay que ser un poco escépticos respecto a esto. No obstante, será interesante ver cómo, en los próximos años, conseguimos desarrollar tecnologías de muy pequeño tamaño capaces de curar enfermedades, bien sea reparando tejidos, o bien administrando fármacos de forma más eficiente que las actuales técnicas. Desde mi punto de vista, es un reto apasionante y del que seguro que surge una nueva era tecnológica y sanitaria. Son 50 minutos, así que os recomiendo que lo veáis cuando estéis relajados y con ganas de imaginar jejeje ;) Ya me comentaréis qué os parece. Besos y abrazos!! |
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